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Forum "Chemie" - Enzymkinetik
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Enzymkinetik: Frage (überfällig)
Status: (Frage) überfällig Status 
Datum: 18:05 Sa 29.12.2012
Autor: matheja

Aufgabe
Hi Leute brauch euren Rat bei zwei MC Fragen:

1) Welche Aussage(n) trefffen zu?

Die Geschwindigkeit einer enzymkatalysierten Reaktion

(1) ist unabhängig von der Temperatur
(2) entspricht den Michaelis Menten Konstanten
(3) ist unabhängig von der Enzymkonzentration
(4) nähert sich bei hohen Substratkonzentrationen einem Maximalwert

(A) 1 und 2 richtig
(B) 2 und 4 richtig
(C) 1 und 4 richtig
(D) 2 und 3 richtig
(E) nur 3 richtig

2) Welche Aussage trifft nicht zu?

Ein allosterischer Inhibitor

(A) erschwert den Übergang der T in die R Form
(B) erniedrigt die Affinität des Enzyms für das Substart
(C) bindet außerhalb des aktiven Zentrum an das Substrart
(D) bindet in stochiometrischen Mengen an die Enzymuntereinheiten
(E) ist häufig das Endprodukt eines Stoffwechselweges

Zu 1)

1) falsch da T abhängig
2) falsch, Michaelis Mente Konstante Km = 1/2 v_max Einheit: mol/l
3) falsch, bei Sättigung v proportional zu [E]
4) richtig vgl hyperbolen Verlauf S gegen v
=> nur 4 richtig
=> Problem korreliert mit keiner der genannten Möglichekeiten
=> Anscheinend B oder C
=> offebar 2 oder 1 auch richtig
´Wo liegt mein Fehler?

zu 2:

tendiere zwischen A und D

danke für rat


        
Bezug
Enzymkinetik: Fälligkeit abgelaufen
Status: (Mitteilung) Reaktion unnötig Status 
Datum: 18:20 Mo 31.12.2012
Autor: matux

$MATUXTEXT(ueberfaellige_frage)
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